一氧化氮（NO）是諸如血管舒張，血小板聚集抑制，神經傳遞，抗菌活動等一系列生理學過程的重要調控因子，NO的氧化還原狀態及其二原子的化學性質，使其能通過與各種蛋白質發生反應并調控各種細胞內和細胞外事件。很顯然，NO修飾反應是通過將亞硝基集團轉移至半胱氨酸的巰基上形成S-亞硝基硫醇（SNO），這一過程通常被稱之為S-亞硝基化作用。被大家公認的是蛋白發生S-亞硝基化的調控與磷酸化類似，盡管蛋白中的半胱氨酸殘基都可發生S-亞硝基化修飾，但是只有很少的修飾是特異性的并且起到調控蛋白功能的作用。
目前最廣泛闡明的NO信號通路機制包括對血紅素蛋，可溶性鳥苷酸環化酶以及細胞色素C氧化酶的結合和改變。蛋白S-亞硝基化是一種可逆的翻譯后修飾，被認為是蛋白質活動，定位，蛋白穩定性和蛋白之間互作的調節劑。
蛋白質的硫醇殘基可以通過與NO集團和不同的硫醇底物發生特定反應形成S亞硝基硫醇，其可以直接與NO作用也可通過在硫醇鹽和S-亞硝基谷胱甘肽（GSNO）反應時形成。由于此過程的可逆性，后一種化合物GSNO也同樣促進S-亞硝基化反應，因此會在氧化還原對GSH/GSNO和氧化還原對蛋白-SH/蛋白-SNO之間產生一種動態平衡。其實GSNOR通過與GSNO反應生成氧化谷胱甘肽二硫化物（GSSG）和氨（NH3），因此而降低S-亞硝基醇的濃度，隨后谷氧還蛋白（GRX）通過將GSSG還原為GSH，維護并穩定這個SNO的系統。 當然一氧化氮（NO）分子集團也可以直接轉移到蛋白上發生修飾，S-亞硝基硫醇的動態平衡同樣依靠于硫氧化還原蛋白/硫氧化還原蛋白還原酶（Trx/TrxR）系統，Trx-介導的SNO蛋白還原化為硫醇是通過對NAPDH的氧化為代價，最終并產生NO去介導相關信號通路。
越來越多的研究把焦點放在系統性分析組織，器官和細胞中蛋白的S亞硝基化修飾程度，迄今為止，科學家們已經投入大量工作去理解蛋白S亞硝基化的發生機制，并探索出了幾種揭示蛋白S亞硝基化的研究手段。以NO為基礎的檢測（Saville 檢測，化學顯影，比色法和熒光法），有機汞和氫化鱗為基礎直接捕獲，生物素轉化法以及液質聯用，質譜方法能夠對在不同生理和病理情況下的細胞和組織內蛋白的S-亞硝基化程度進行檢測。
液質聯用（LC-MS/MS）是一種可以定性定量生物楊蓓中SNO和SNO蛋白的有效分析手段，然而直接發現生物體蛋白的SNO位點很具有挑戰性，因為S-NO化學鍵非常不穩定。SNO修飾的多肽通常會看到29Da分子量大小的偏移相比較沒有發生修飾的肽段。
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