谷胱甘肽是一種小分子三肽物質（c-L-glutamyl-L-cysteinyl-glycine），以還原形式（GSH）或者氧化形式（GSSG）存在，兩個谷胱甘肽分子通過二硫鍵連接形成氧化形式（GSSG）。通常以還原形式存在于大多數細胞中，在大多數植物體中，谷胱甘肽還被認為在許多其他過程中起重要作用，包括開花，細胞分化，程序性細胞死亡，病原體抗性，共生或者細胞周期調控等。
最新研究發現谷胱甘肽參與一種翻譯后修飾過程，即谷胱甘肽化。S-硫醇化反應是在小分子量硫醇和半胱氨酸硫醇之間形成的一種二硫化合物，谷胱甘肽反應是S-硫醇化反應的主要形式。這種修飾顯然主要發生在氧化應激條件下，但是可能在正常條件下也可能起重要作用，特別是對幾個硫醇過氧化物酶的再生。
谷胱甘肽可能是一種重要的氧化還原信號機制，允許細胞感知和發出有害的應激條件信號，并觸發適當的反應，已經證明了蛋白谷胱甘肽化參與幾個信號轉到通路的調控。既然該修飾在應激反應和適應性中的潛在重要性，目前已經開發出許多方法來識別和分析發生谷胱甘肽的蛋白質。
生物素化谷胱甘肽可以很容易地在體外合成為還原形式（BioGSH）和氧化形式（BioGSSG），還原型谷胱甘肽的一種類似物，谷胱甘肽乙基酯（GEE），也可用來產生一種膜滲透形式的生物素化谷胱甘肽（BioGEE）。生物素集團在谷胱甘肽上的存在，可以通過非還原型non-reducing WB和生物素抗體等方法，靈敏有效的檢測谷胱甘肽蛋白。生物素標記的谷胱甘肽也可以用于體內谷胱甘肽化蛋白質組學的鑒定。
谷胱甘肽蛋白也可以使用商業化的谷胱甘肽抗體檢測?？梢酝ㄟ^1D或者2D凝膠電泳，免疫沉降，或者細胞免疫定位等方法檢測谷胱甘肽化蛋白，目前可用的谷胱甘肽抗體可以用于分析單個蛋白，但不適用于通過蛋白質組學方法大規模檢測谷胱甘肽蛋白。
全蛋白溶液與N-乙基馬來酰亞胺（NEM）發生烷基化，封閉所有游離的硫醇。經過單核半胱氨酸GRX的還原后，新獲得的硫醇胺被NEM-biotin衍生為標記最初在全蛋白溶液中發生谷胱甘肽化的蛋白質，這些蛋白質然后通過親和層析純化，并通過蛋白質組學分析如上所述使用生物素化的谷胱甘肽處理后進行質譜鑒定。具體流程如圖所示：
Aimsmass提供專業的谷胱甘肽位點鑒定服務，對生物樣本中的蛋白谷胱甘肽修飾位點進行定性分析。
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