翻譯后蛋白修飾是共價修飾，通常是蛋白的酶修飾和在生物合成過程中的蛋白加工。翻譯后修飾增加蛋白組功能多樣性，通過修飾蛋白的功能集團例如磷酸集團，乙?；瘓F，酰胺基集團或者甲基集團，幾乎影響整個細胞生物學和發病機理的過程。修飾包括磷酸化，糖基化，泛素化，亞硝基化，甲基化，乙?；椭?。
服務優勢
高精度高分辨質譜：采用Thermo Fisher質譜儀，對修飾肽段進行檢測，可找出肽段準確修飾位點，并提供具體修飾位點譜圖信息。
簡單快速便捷：僅需準備足量蛋白，可同時一次分析3種修飾，實驗前準備簡單，周期短，約一周可得蛋白修飾位點。
可檢測修飾種類多：只需知道具體修飾集團分子量即可對蛋白該修飾進行研究探索。
主要的蛋白修飾類型
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查看SUMOylation是一種翻譯后修飾，涉及各種細胞過程，例如核-細胞質轉運、轉錄調控、細胞凋亡、蛋白質穩定性、對壓力的反應以及通過細胞周期。SUMO 蛋白與泛素相似，被認為是泛素樣蛋白家族的成員。蛋白質的SUMO修飾具有許多功能。其中最常見和研究最多的是蛋白質穩定性、核-胞質轉運和轉錄調控。通常，給定蛋白質中只有一小部分被 SUMO 化，并且這種修飾會通過去SUMO 化酶的作用迅速逆轉。
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S-亞硝基化，即一氧化氮基團與半胱氨酸硫醇側鏈的共價連接，已成為大多數或所有主要蛋白質類別的動態翻譯后調節的重要機制。S-亞硝基化因此傳達了一氧化氮 (NO) 對細胞信號轉導的普遍影響的很大一部分，并為基于氧化還原的生理調節提供了機制。S-亞硝基化調節作為廣泛關鍵功能基礎的細胞機制，包括細胞凋亡、細胞代謝、膜運輸、蛋白質磷酸化、通過變構和活性位點修飾的酶活性、轉錄因子穩定性和活性、受體偶聯和其他離子通道活性，以及??維持細胞氧化還原平衡（對氧化和亞硝化應激的反應）。S-亞硝基化生理作用的闡明已經開始影響對人類健康和疾病的理解，S-亞硝基化的失調與越來越多的病理生理狀況（內毒素休克、多發性硬化癥、帕金森病、肺高血壓、鐮狀細胞病和哮喘）。-亞硝基硫醇（SNO），這一過程通常被稱之為S-亞硝基化作用。被大家公認的是蛋白發生S-亞硝基化的調控與磷酸化類似，盡管蛋白中的半胱氨酸殘基都可發生S-亞硝基化修飾，但是只有很少的修飾是特異性的并且起到調控蛋白功能的作用。
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二硫鍵的形成涉及兩個半胱氨酸殘基的巰基 (SH) 側鏈之間的反應：來自一個巰基的 S-陰離子充當親核試劑，攻擊第二個半胱氨酸的側鏈以產生二硫鍵鍵，并在此過程中釋放電子（還原當量）進行轉移。適當的二硫鍵為蛋白質提供穩定性。目前可以通過質譜手段分析蛋白二硫鍵的結合方式以及對應的發生位置。
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泛素是在真核生物的大多數組織中發現的小 (8.6 kDa )調節蛋白，向底物蛋白添加泛素稱為泛素化（或者，泛素化或泛素化）。泛素化以多種方式影響蛋白質：它可以通過蛋白酶體標記它們進行降解，改變它們的細胞位置，影響它們的活性，并促進或阻止蛋白質相互作用。通過將泛素化位點富集與連續 LysC 和胰蛋白酶消化以及高精度 MS 相結合，可以鑒定出來泛素化在蛋白上的修飾位點。
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γ- L-谷氨酰-L-半胱氨酰-甘氨酸主要被稱為谷胱甘肽（GSH），是與硫醇-氧化還原狀態的維持和調節的改變相互關聯的幾個細胞過程所必需的，因為它能夠存在于不同的氧化還原物質中。在生理條件下，還原型 GSH 是主要形式，其濃度比氧化型（氧化型 GSH，GSSG 和混合二硫化物，GSSR）高 10 到 100 倍。GSSG 主要通過 GSH 過氧化物酶 (GPX) 的催化以及 GSH 與親電子化合物（例如自由基物質）的直接反應產生。相反，GSSR 的生產需要“反應性”半胱氨酰殘基，其在生理 pH 值下以硫醇鹽形式存在。這些殘基在氧化應激下容易在次磺酸中氧化，次磺酸與 GSH 有效反應，生成谷胱甘肽化半胱氨酸衍生物 (GSSR)。GSSG 和 GSSR 都可以分別通過 NADPH 依賴性 GSH 還原酶和硫氧還蛋白 (Trx)/谷氧還蛋白 (Grx) 系統催化還原回 GSH。此外，GSSG 和 GSSR 之間可能會發生非酶促相互轉化。通過蛋白質-S-谷胱甘肽化可逆形成混合二硫鍵 GSSR是動態翻譯后調節各種參與信號傳導和代謝途徑的調節、結構和代謝蛋白的重要開/關機制。
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蛋白質磷酸化是可逆的翻譯后修飾，其中蛋白的氨基酸殘基被磷酸化由蛋白質激酶通過添加共價結合的磷酸鹽基團；磷酸化的逆反應稱為去磷酸化，由蛋白磷酸酶催化。蛋白激酶和磷酸酶獨立并平衡地調節蛋白質的功能。磷酸化改變蛋白質的結構構象，使其活化、失活或改變其功能。最常被磷酸化的氨基酸是真核生物中的絲氨酸、蘇氨酸、酪氨酸，以及原核生物和植物中的組氨酸（盡管現在已知它在人類中很常見）。這些磷酸化在信號通路和代謝中發揮著重要且特征鮮明的作用。然而，其他氨基酸也可以在翻譯后磷酸化，包括精氨酸、賴氨酸、天冬氨酸、谷氨酸和半胱氨酸，并且最近使用基于抗體的分析（針對 pHis）和質譜法（針對所有其他氨基酸）的組合，發現這些磷酸化氨基酸存在于人類細胞提取物和固定的人類細胞中。
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蛋白質乙?；橇硪环N非常常見的蛋白質修飾。首先在組蛋白中廣泛研究了蛋白質的賴氨酸乙?；兔撘阴；?，它是由賴氨酸乙酰轉移酶（KAT，以前稱為 HAT、組蛋白乙酰轉移酶）和脫乙酰酶（KDAC，通常稱為組蛋白脫乙酰酶或 HDAC）。乙?；腿ヒ阴；g的相互作用對于許多病毒細胞過程很重要，KAT 和 KDAC 的調節和/或功能的任何擾動都可能與神經退行性疾病、癌癥、衰老、糖尿病、心血管疾病和自身免疫性疾病等疾病有關。乙?；鳛榈鞍踪|的共翻譯和翻譯后修飾發生，例如組蛋白、p53和微管蛋白。在這些蛋白質中，染色質蛋白和代謝酶的代表性很強，表明乙?；瘜虮磉_和代謝有相當大的影響。在細菌中，90% 的蛋白質參與中樞代謝沙門氏菌是乙?；?。
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異戊烯化（也稱為異戊二烯 或脂化）是增加的疏水性分子的蛋白或化學化合物。蛋白質異戊二烯化涉及將法呢基或香葉基香葉基部分轉移到目標蛋白質的C 端半胱氨酸。在細胞中進行異戊二烯化的酶有三種：法呢基轉移酶、Caax 蛋白酶和香葉基香葉基轉移酶 I。法呢基化是異戊二烯化的一種，是蛋白質的翻譯后修飾，通過將異戊二烯基團添加到半胱氨酸殘基。它是介導蛋白質-蛋白質相互作用和蛋白質-膜相互作用的重要過程。
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蛋白質甲基化是一種翻譯后修飾，其特征是向蛋白質添加甲基。它可以發生于的含氮側鏈精氨酸和賴氨酸，而且在許多不同的蛋白質的氨基和羧基末端。在生物學中，甲基轉移酶催化甲基化過程，主要由S-腺苷甲硫氨酸激活。蛋白質甲基化在組蛋白中得到了最多的研究，其中甲基從 S-腺苷甲硫氨酸的轉移被催化組蛋白甲基轉移酶。在某些殘基上甲基化的組蛋白可以通過表觀遺傳來抑制或激活基因表達。通過聯合酶切與質譜手段，可以檢測出具體對應蛋白的甲基化修飾位點。
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蛋白質棕櫚?；且环N經典且常見的脂質修飾，可調節神經元蛋白質運輸和功能的各個方面。棕櫚?；目赡嫘再|為細胞內隔室之間的蛋白質穿梭提供了一種潛在的通用機制。最近發現的棕櫚?；浮粋€大的 DHHC (Asp-His-His-Cys) 蛋白家族——以及新蛋白質組學和成像方法的發展加速了棕櫚?；治?。棕櫚?；侵舅幔ɡ缱貦八幔┡c半胱氨酸（S-棕櫚?；┑墓矁r連接，較少與蛋白質的絲氨酸和蘇氨酸（O-棕櫚?；埢矁r連接，這些蛋白質通常是膜蛋白。棕櫚?；木_功能取決于所考慮的特定蛋白質。棕櫚?；鰪娏说鞍踪|的疏水性并有助于它們的膜結合。棕櫚?；坪跻苍谀じ羰抑g的蛋白質亞細胞運輸中發揮重要作用，以及調節蛋白質-蛋白質相互作用。與異戊二烯化和肉豆蔻?；喾?，棕櫚?；ǔＪ强赡娴模ㄒ驗樽貦八岷偷鞍踪|之間的鍵通常是硫酯鍵）。在逆反應的哺乳動物細胞中通過催化?；鞍琢蝓ッ福ˋPT中）在胞質溶膠和棕櫚酰蛋白硫酯酶在溶酶體. 因為棕櫚?；且粋€動態的翻譯后過程，據信它被細胞用來改變亞細胞定位、蛋白質-蛋白質相互作用或蛋白質的結合能力。
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蛋白瓜氨酸修飾是最為廣泛，研究最為深入的蛋白翻譯后修飾之一，在細胞生理學中扮演著至關重要的作用。磷酸化過程在生物體中是可逆的，并且通過蛋白激酶和蛋白磷酸酶在真核和核生物中起著磷酸化調控的作用。據估計細胞中1/3的蛋白同時發生磷酸化，所有的生命過程都通過此修飾直接或者間接的進行調控。
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