肽抗原與主要組織相容性復合體（MHC）編碼的分子結合，并呈現在細胞表面形成T淋巴細胞的靶細胞。自適應免疫系統這一關鍵環節可有助于消滅病原體感染細胞和癌癥細胞，以及產生相應抗體，那么對這些抗原肽的鑒定，給新疫苗開發帶來新的契機，新疫苗的目標就是產生有效的適應性免疫。
T淋巴細胞對外來抗原識別是適應性免疫的基礎，具體來講，胞內抗原在胞漿中降解，抗原前體肽在胞漿中降解轉運到內質網，在這里它們被進一步修剪成短肽（8-11aa），可以與HLAs class I組裝。這些肽-HLA class I復合物逐漸消退，并被CD8+ T細胞仔細檢查，以尋找與健康細胞環境中不同的外來抗原肽。不同的、致病的或者突變的抗原肽最終會促使細胞感染病通過免疫細胞清除。另外外源性抗原也可以被專門的抗原呈遞細胞吸收，并在細胞內小室降解。由此產生的肽（10-20aa）隨后可由II類HLA分析吸收并呈現在細胞表面上。通過抗原特異性CD4+ T細胞識別這些復合物活化T細胞和體液免疫的產生，抗原產生到呈遞到細胞表面傳遞細胞內外通訊的這一免疫過程又可稱為免疫監視，通過T淋巴細胞檢查內源性蛋白表達（CD8+T細胞I型HLA）或者外源性抗原表達（CD8+T細胞I型HLA）。
肽MHC I類途徑中內源性抗原在胞質蛋白酶體的作用下被降解成肽。這些肽前體隨后通過與抗原加工(TAP)異源二聚體相關的轉運體運輸到內質網。未成熟的MHC I類分子由tapasin, Erp57和calreticulin(Crt)(肽負載復合物)穩定。滿載肽抗原的成熟MHC I類復合物通過高爾基體轉運到細胞表面。肽MHC II類途徑中外源性抗原通過核內體途徑被攝取。未成熟的II類蛋白復合物，由不變鏈(Ii)通過高爾基體釋放到MHC Ii類區室，Ii被加工成一個短肽序列(CLIP)，然后與最終的結合肽交換。成熟的MHC II類分子被運輸到細胞表面。β2 m,β2微球蛋白;MIIC, MHC II類分艙;細胞,T細胞受體。
一旦確定下來，這些肽抗原可以為基于肽的疫苗設計提供信息，并可以在功能檢測中作為生物標記物，或納入多體試劑，用于流式細胞術檢測和枚舉抗原特異性T細胞。近年來，基于肽的疫苗出現了復興，特別是在針對HIV、流感和瘧原蟲等病原體保守區域的通用疫苗領域。
Aimsmass采用一種通過使用LC-MS/MS的方法對這些抗原肽進行分析的方法，該方法通過對MHC-肽段復合物進行免疫親和捕獲著手，然后提取其中的抗原肽并采用反向高效液相色譜-質譜技術（LC-MS/MS）對其進行分析，從而能否鑒定各種細胞上的抗原肽。不像標準的蛋白質組學方法，通過使用蛋白酶水解后產生的肽段通過液質聯用進行分析，研究HLA結合的肽段具有非常大的難度和挑戰，原因有三：首先，目前肽-HLA復合物的確切水解機制不清楚并且十分復雜，過程中許多蛋白酶和肽酶會參與其中從成熟的復合體中酶解出許多肽段；其次，與單純胰酶酶解蛋白所產生的肽段相比而言，HLA分子結合的大部分肽段在長度、序列都非常接近。最后，與之相比，HLA結合的抗原肽豐度都相對較低。
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