*此項目適合蛋白SUMO化修飾初步定性分析，常規樣本為SDS-PAGE和蛋白溶液樣本。
SUMO化是一種可逆的蛋白翻譯后修飾，經常發生在蛋白的賴氨酸殘基，伴隨鏈接著11KDa的泛素類似的調節短肽。最重要的是SUMO化還參與一系列蛋白功能，包括轉錄因子調控，蛋白相互作用以及蛋白亞細胞定位等。
與泛素化類似的，SUMO化修飾過程需要3種酶的參與協助完成，SUMO-E1（activating enzyme），SUMO-E2（conjugating enzyme），SUMO-E3（Ubi-protein ligase）。隨著生物信息學與質譜技術的迅猛發展，精準高通量的方法已經廣泛應用于發掘SUMO化修飾底物和位點，這對解密蛋白SUMO化修飾參與的疾病發病機理有重要幫助。
關于細胞內SUMO化修飾的研究發現，SUMO化修飾通過各種方法影響著蛋白的功能，盡管其對蛋白-蛋白相互作用的調控已經被大家認可，但是近期研究發現SUMO化修飾的發生也可能影響著染色質蛋白與DNA，下圖中是關于SUMO化修飾DNA結合蛋白后，不同的功能調控。
SUMO化修飾除了會參與蛋白-蛋白，蛋白-DNA相互作用的調控之外，最重要的是更多研究發現蛋白發生SUMO化修飾可能會與人類疾病的發生發展有關，例如，心血管疾病，癌癥，神經退行性疾病和免疫疾病。
在我們前面提及的，SUMO化修飾研究手法主要是通過生物信息學與液質聯用的結合，可以依賴生信分析預測可能發生的修飾位點。
AIMS提供的是高效專業的蛋白乙?；b定服務，有專業的HPLC-MS/MS質譜平臺，可以分析各種真核生物和原核生物樣本。
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