*乙?；稽c鑒定適合研究乙?；稽c初步定性，適合SDS-PAGE或者IP互作溶液樣本。
乙?；揎椗c蛋白活性調控緊密相關；大部分研究發現非組蛋白乙?；l生在賴氨酸殘基，這種修飾對于影響mRNA穩定，蛋白定位，相互作用以及降解過程扮演重要角色。更有趣的是，這些非組蛋白乙?；c腫瘤發生，癌細胞增殖，免疫效應還有關。
近年來隨著質譜技術不斷進步與發展，蛋白乙?；@種重要的蛋白翻譯后修飾逐漸被揭開神秘的面紗。通常在乙?；D移酶的催化下，蛋白在轉錄過程或后轉錄過程中發生乙?；揎?，此乙?；瘓F可以被連接在氨基酸的N端，也就是N-乙?；?；或者連接在氨基側鏈的賴氨酸殘基上。
N-乙?；钦婧松锏鞍仔揎椫凶疃嘁姷牡鞍仔揎?，85%哺乳動物蛋白，60%酵母蛋白都發現此修飾，但是在原核生物鐘很少發現此種修飾。大部分實驗表明N-乙?；ǔ０l生在絲氨酸，丙氨酸和蘇氨酸的N端殘基上，并且此修飾發生過程中有幾種不同的N-乙?；D移酶參與，隨后執行不同分子功能。（如圖）
賴氨酸殘基發生乙?；且粋€可逆的過程，而且是轉錄相關過程中染色質蛋白的重要修飾，通過乙?；揎椨绊懙鞍字g相互作用和蛋白與DNA的相互作用；在組蛋白乙?；腿ヒ阴；^程中，對賴氨酸N末端進行修飾從而影響基因調控；
除組氨酸修飾之外，還有很多非組蛋白的賴氨酸殘基發生乙?；?。賴氨酸（Lys）乙?；揎棶惓？赡芤鸶鞣N疾病，包括癌癥，糖尿病，心血管疾病以及神經退行性疾病等。
當然賴氨酸殘基不僅可以發生乙?；揎?，還可以發生甲基化、泛素化和SUMO化修飾。因此，賴氨酸殘基被不同的酶催化會發生如下的翻譯后修飾，如圖所示。
盡管隨著蛋白質組學研究手法的進步使我們對蛋白乙?；恼J識更加深入，但是乙酰蛋白組之間的相互作用與調控仍然有很多未知亟待探索研究。
Aimsmass提供專業的乙?；稽c鑒定服務，蛋白乙?；推渌g后修飾，包括磷酸化，泛素化和甲基化，可影響乙?；鞍椎纳飳W功能。
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